====== Légzés és keringés együttes alkalmazkodása I. ======

==== Légzési gázok transzportja ====
 
Az oxigéntranszport két formában, oldva és kémiailag (hemoglobinhoz) kötve. A fizikailag oldott oxigén nem elég, az artériás vérben is csupán 3 ml/l oxigén fér el (0,03 ml/l/Hgmm), az oxigénellátás így csak 80 literes perctérfogattal lenne biztosítható. Az oxigén így főként hemoglobinhoz kötve szállítódik.

=== Hemoglobin ===

A hemoglobin négy alegységből álló molekula, mindegyik alegység képes egy oxigénmolekulát szállítani. A hemoglobin koncentrációja normálisan 2,1-2,5 mmol/liter, így összesen kb. 9 mmol/l oxigént köt a hemoglobin 100-os szaturációnál, ez 206 ml-nek felel meg. A hemoglobin oxigénkötése függ a vérben oldott oxigén parciális nyomásától, a görbe szigmoid, az elején exponenciálishoz hasonló, a végén telítést mutat. Ezt a hemoglobin homotrop kooperativitása okozza, az egyik alegység oxigénkötése elősegíti a többi alegység oxigénkötését is. A hemoglobin szaturációja az artériás vérben (95 Hgmm P<sub>O2</sub>) 97%, a vénás vérben (40 Hgmm) 75%.

A hemoglobin oxigénkötésének változásai:

A vénás vérben a hemoglobin oxigénhez való affinitása csökken, nő az oxigénleadása. Ezt több tényező okozza:
  * Bohr-effektus: csökenő pH  
  * Vér P<sub>CO2</sub> nő
  * [2,3-biszfoszfoglicerát] nő
  * A hőmérséklet emelkedik

Ezek a tényezők mind előállnak fokozott munkavégzés esetén egy működő izomban. Ez a mechanizmus is biztosítja a **lokális vazodilatáción** felül az izom oxigénellátását. Az izom **lokális P<sub>O2</sub> csökkenése** is hozzáárul a hemoglobin oxigénleadásának növeléséhez.

=== Magzati hemoglobin ===

A foetalis hemoglobin béta-alegység helyett gamma-alegységet tartalmaz. A gamma-alegység kevésbé köti a 2,3-biszfoszfoglicerátot. A magzati hemoglobin oxigénaffinitása így nagyobb, mint az anyaié, ezért a magzati hemoglobin magasabb szaturációjú lesz a magzatban uralkodó kisebb P<sub>O2</sub>-n.

=== CO mérgezés és anaemia ===

A szén-monoxid affinitása a hemoglobinhoz igen magas, az oxigénének a 200-szorosa, azaz 0,5 Hgmm-es P<sub>CO</sub> is majdnem teljesen telíti a hemoglobint. Ezután nagyon nehezen disszociál a hemoglobinról. A maradék hemoglobin megváltozott kinetika szerint köti az oxigént, az eredeti szigmoid görbe eltűnik, mert a CO is kiváltja a homotrop kooperativitást. Nagyobb affinitással kötődik az oxigén, ezzel gátolva a leadást.